Frederick Sanger ([ˈsæŋər]; 13 de agosto de 1918 – 19 de novembro de 2013) foi um bioquímico britânico que recebeu o Prêmio Nobel de Química duas vezes.
Ele ganhou o Prêmio de Química de 1958 por determinar a sequência de aminoácidos da insulina e de inúmeras outras proteínas, demonstrando no processo que cada uma tinha uma estrutura única e definida; essa foi uma descoberta fundamental para o dogma central da biologia molecular.
No recém-construído Laboratório de Biologia Molecular em Cambridge, ele desenvolveu e posteriormente aprimorou a primeira técnica de sequenciamento de DNA da história, que expandiu enormemente o número de experimentos viáveis em biologia molecular e permanece em uso amplo hoje. A descoberta lhe rendeu o Prêmio Nobel de Química de 1980, que compartilhou com Walter Gilbert e Paul Berg.
Ele é uma das apenas três pessoas a ganhar múltiplos Prêmios Nobel na mesma categoria (sendo os outros John Bardeen em física e Karl Barry Sharpless em química), e uma das cinco pessoas com dois Prêmios Nobel.
Frederick Sanger nasceu em 13 de agosto de 1918 em Rendcomb, um pequeno vilarejo em Gloucestershire, Inglaterra, o segundo filho de Frederick Sanger, um clínico geral, e sua esposa, Cicely Sanger (nascida Crewdson). Ele era um de três filhos. Seu irmão, Theodore, era apenas um ano mais velho, enquanto sua irmã May (Mary) era cinco anos mais jovem. Seu pai havia trabalhado como um médico missionário anglicano na China, mas retornou à Inglaterra devido à saúde debilitada. Ele tinha 40 anos em 1916 quando se casou com Cicely, que era quatro anos mais jovem. O pai de Sanger converteu-se ao quacquerismo logo após o nascimento de seus dois filhos e criou as crianças como quacres. A mãe de Sanger era filha de um próspero fabricante de algodão e tinha origem quacre, mas não era quacre.Quando Sanger tinha cerca de cinco anos de idade, a família mudou-se para o pequeno vilarejo de Tanworth-in-Arden em Warwickshire. A família era razoavelmente abastada e contratou uma preceptora para ensinar as crianças. Em 1927, aos nove anos, ele foi enviado para a Downs School, uma escola preparatória interna administrada por quacres perto de Malvern. Seu irmão Theo estava um ano à sua frente na mesma escola. Em 1932, aos 14 anos, ele foi enviado para a recém-estabelecida Bryanston School em Dorset. Esta utilizava o sistema Dalton e tinha um regime mais liberal que Sanger preferia muito mais. Na escola, ele gostava de seus professores e apreciava particularmente as matérias científicas. Capaz de concluir seu School Certificate um ano antes, pelo qual recebeu sete créditos, Sanger pôde passar a maior parte de seu último ano escolar experimentando no laboratório ao lado de seu mestre de química, Geoffrey Ordish, que havia estudado originalmente na Universidade de Cambridge e sido pesquisador no Laboratório Cavendish. Trabalhar com Ordish trouxe uma mudança revigorante em relação a sentar e estudar livros e despertou o desejo de Sanger de seguir uma carreira científica. Em 1935, antes de ir para a faculdade, Sanger foi enviado para a Schule Schloss Salem no sul da Alemanha em um programa de intercâmbio. A escola dava grande ênfase ao atletismo, o que fez com que Sanger ficasse muito mais avançado no material do curso em comparação com os outros alunos. Ele ficou chocado ao saber que cada dia começava com leituras de Minha Luta ("Mein Kampf") de Hitler, seguidas por uma saudação Sieg Heil.
Em 1936, Sanger foi para o St John's College (Cambridge) para estudar ciências naturais. Seu pai havia frequentado o mesmo college. Para a Parte I do seu Tripos, ele fez cursos de física, química, bioquímica e matemática, mas teve dificuldades com física e matemática. Muitos dos outros alunos haviam estudado mais matemática na escola. Em seu segundo ano, ele substituiu a física pela fisiologia. Ele levou três anos para obter sua Parte I. Para sua Parte II, estudou bioquímica e obteve honras de 1ª classe (1st Class Honours). A bioquímica era um departamento relativamente novo fundado por Gowland Hopkins com professores entusiasmados que incluíam Malcolm Dixon, Joseph Needham e Ernest Baldwin.
Ambos os seus pais morreram de câncer durante os seus primeiros dois anos em Cambridge. Seu pai tinha 60 anos e sua mãe 58. Como estudante de graduação, as crenças de Sanger foram fortemente influenciadas por sua criação quacre. Ele era um pacifista e membro da Peace Pledge Union. Foi por meio de seu envolvimento com o Cambridge Scientists' Anti-War Group que ele conheceu sua futura esposa, Joan Howe, que estudava economia no Newnham College. Eles namoraram enquanto ele estudava para os exames da Parte II e se casaram depois que ele se formou em dezembro de 1940. Sanger, embora criado e influenciado por sua educação religiosa, mais tarde começou a perder de vista seus costumes relacionados ao quacquerismo. Ele começou a ver o mundo através de uma lente mais científica e, com o crescimento de sua pesquisa e desenvolvimento científico, lentamente se afastou mais da fé em que foi criado. Ele não tinha nada além de respeito pelo religioso e declarou que tirou duas coisas disso: a verdade e o respeito por toda a vida. Sob a Lei de Treinamento Militar de 1939, ele foi registrado provisoriamente como um objetor de consciência, e novamente sob a Lei de Serviço Nacional (Forças Armadas) de 1939, antes de receber isenção incondicional do serviço militar por um tribunal. Enquanto isso, realizou treinamento em trabalho de socorro social no centro quacre de Spicelands, Devon, e serviu brevemente como maqueiro hospitalar.
Sanger começou a estudar para um PhD em outubro de 1940 sob a orientação de N.W. "Bill" Pirie. Seu projeto era investigar se a proteína comestível poderia ser obtida da grama. Após pouco mais de um mês, Pirie deixou o departamento e Albert Neuberger tornou-se seu orientador. Sanger mudou seu projeto de pesquisa para estudar o metabolismo da lisina e um problema mais prático referente ao nitrogênio das batatas. Sua tese tinha o título "O metabolismo do aminoácido lisina no corpo animal" ("The metabolism of the amino acid lysine in the animal body"). Ele foi examinado por Charles Harington e Albert Charles Chibnall e recebeu seu doutorado em 1943.
Neuberger mudou-se para o National Institute for Medical Research em Londres, mas Sanger permaneceu em Cambridge e, em 1943, juntou-se ao grupo de Charles Chibnall, um químico de proteínas que havia assumido recentemente a chefia do Departamento de Bioquímica. Chibnall já havia feito alguns trabalhos sobre a composição de aminoácidos da insulina bovina e sugeriu que Sanger examinasse os grupos amino na proteína. A insulina podia ser comprada na rede de farmácias Boots e era uma das pouquíssimas proteínas que estavam disponíveis em forma pura. Até esse momento, Sanger vinha se financiando. No grupo de Chibnall, ele foi inicialmente apoiado pelo Medical Research Council e, depois, de 1944 até 1951, por uma Beit Memorial Fellowship for Medical Research.
O primeiro triunfo de Sanger foi determinar a sequência completa de aminoácidos das duas cadeias polipeptídicas da insulina bovina, A e B, em 1952 e 1951, respectivamente. Antes disso, presumia-se amplamente que as proteínas fossem um tanto amorfas. Ao determinar essas sequências, Sanger provou que as proteínas têm uma composição química definida.Para chegar a esse ponto, Sanger aprimorou um método de cromatografia de partição desenvolvido originalmente por Richard Laurence Millington Synge e Archer John Porter Martin para determinar a composição de aminoácidos na lã. Sanger usou um reagente químico, o 1-fluoro-2,4-dinitrobenzeno (agora também conhecido como Reagente de Sanger, fluorodinitrobenzeno, FDNB ou DNFB), obtido a partir de pesquisas sobre gás tóxico feitas por Bernard Charles Saunders no Departamento de Química da Universidade de Cambridge. O reagente de Sanger provou ser eficaz na marcação do grupo amino N-terminal em uma das extremidades da cadeia polipeptídica. Ele então hidrolisou parcialmente a insulina em peptídeos curtos, seja com ácido clorídrico ou usando uma enzima como a tripsina. A mistura de peptídeos foi fracionada em duas dimensões em uma folha de papel de filtro, primeiro por eletroforese em uma dimensão e depois, perpendicularmente a ela, por cromatografia na outra. Os diferentes fragmentos de peptídeos da insulina, detectados com ninhidrina, moveram-se para diferentes posições no papel, criando um padrão distinto que Sanger chamou de "impressões digitais". O peptídeo do N-terminal podia ser reconhecido pela cor amarela conferida pelo rótulo do FDNB, e a identidade do aminoácido marcado no final do peptídeo era determinada pela hidrólise ácida completa e pela descoberta de qual dinitrofenil-aminoácido estava lá.